Аминокислоты представляют собой тип органической кислоты, которая содержит как карбоксильную группу (СООН), так и аминогруппу (NH).2). Общая формула для аминокислоты приведена ниже. Хотя обычно записывается нейтрально заряженная структура, она неточна, потому что кислый СООН и основной NH2 группы реагируют друг с другом с образованием внутренней соли, называемой цвиттерионом. Цвиттерион не имеет чистого заряда; есть один минус (COO-) и один положительный (NH3+) обвинять.
Есть 20 аминокислот, полученных из белки. Хотя существует несколько методов их классификации, одним из наиболее распространенных является их группировка в соответствии с характером их боковых цепей.
Есть восемь аминокислоты с неполярными боковыми цепями. Глицин, аланин и пролин имеют небольшие неполярные боковые цепи и все они слабо гидрофобны. Фенилаланин, валин, лейцин, изолейцин и метионин имеют большие боковые цепи и являются более гидрофобными.
Есть также восемь аминокислот с полярными, незаряженными боковыми цепями. Серин и треонин имеют гидроксильные группы. Аспарагин и глутамин имеют амидные группы. Гистидин и триптофан имеют гетероциклические боковые цепи ароматического амина. Цистеин имеет сульфгидрильную группу. Тирозин имеет фенольную боковую цепь. Сульфгидрильная группа цистеина, фенольная гидроксильная группа тирозина и имидазольная группа гистидина имеют некоторую степень рН-зависимой ионизации.
Есть четыре аминокислоты с заряженными боковыми цепями. Аспарагиновая кислота и глутаминовая кислота имеют карбоксильные группы на своих боковых цепях. Каждая кислота полностью ионизируется при рН 7,4. Аргинин и лизин имеют боковые цепи с аминогруппами. Их боковые цепи полностью протонированы при рН 7,4.