Структура белка и полипептида

Есть четыре уровня структуры, найденные в полипептидах и белки. Первичная структура полипептидного белка определяет его вторичную, третичную и четвертичную структуры.

Первичная структура полипептидов и белков представляет собой последовательность аминокислот в полипептидной цепи со ссылкой на расположение любых дисульфидных связей. Первичная структура может рассматриваться как полное описание всех ковалентная связь в полипептидной цепи или белке.

Наиболее распространенный способ обозначения первичной структуры - это написать аминокислотную последовательность, используя стандартные трехбуквенные сокращения для аминокислот. Например, гли-гли-сер-ала является первичной структурой для полипептида, состоящего из глицин, глицин, серин, а также аланинв указанном порядке от N-концевой аминокислоты (глицин) до C-концевой аминокислоты (аланин).

Вторичная структура - это упорядоченное расположение или конформация аминокислот в локализованных областях молекулы полипептида или белка. Водородная связь играет важную роль в стабилизации этих моделей складывания. Двумя основными вторичными структурами являются альфа-спираль и антипараллельный бета-плиссированный лист. Существуют и другие периодические конформации, но α-спираль и β-плиссированный лист являются наиболее стабильными. Один полипептид или белок может содержать несколько вторичных структур.

Α-спираль представляет собой правую или по часовой стрелке спираль, в которой каждая пептидная связь находится в транс конформация и является плоской. Аминогруппа каждой пептидной связи проходит, как правило, вверх и параллельно оси спирали; карбонильная группа указывает, как правило, вниз.

Β-плиссированный лист состоит из удлиненных полипептидных цепей с соседними цепями, простирающимися антипараллельно друг другу. Как и в случае α-спирали, каждая пептидная связь транс и плоский. Аминная и карбонильная группы пептидных связей направлены друг на друга и в одной плоскости, поэтому между соседними полипептидными цепями может происходить водородная связь.

Спираль стабилизируется водородной связью между амин а также карбонил группы одной и той же полипептидной цепи. Плиссированный лист стабилизируется водородными связями между аминогруппами одной цепи и карбонильными группами соседней цепи.

Третичная структура полипептида или белка представляет собой трехмерное расположение атомов в пределах одной полипептидной цепи. Для полипептида, состоящего из одного конформационного рисунка свертывания (например, только альфа-спираль), вторичная и третичная структура могут быть одинаковыми. Кроме того, для белка, состоящего из одной молекулы полипептида, третичная структура является самым высоким уровнем структуры, который достигается.

Третичная структура в значительной степени поддерживается дисульфидными связями. Дисульфидные связи образуются между боковыми цепями цистеин путем окисления двух тиоловых групп (SH) с образованием дисульфидной связи (S-S), также иногда называемой дисульфидным мостиком.

Четвертичная структура используется для описания белков, состоящих из нескольких субъединиц (нескольких полипептидных молекул, каждая из которых называется «мономером»). Большинство белков с молекулярной массой более 50000 состоит из двух или более нековалентно связанных мономеров. Расположение мономеров в трехмерном белке является четвертичной структурой. Наиболее распространенным примером, используемым для иллюстрации четвертичной структуры, является гемоглобин белка. Четвертичная структура гемоглобина представляет собой совокупность его мономерных субъединиц. Гемоглобин состоит из четырех мономеров. Есть две α-цепи, каждая из которых содержит 141 аминокислоту, и две β-цепи, каждая из которых содержит 146 аминокислот. Поскольку существуют две разные субъединицы, гемоглобин проявляет гетеро-четвертичную структуру. Если все мономеры в белке идентичны, то это гомоквартирная структура.

Гидрофобное взаимодействие является основной стабилизирующей силой для субъединиц в четвертичной структуре. Когда один мономер складывается в трехмерную форму, чтобы подвергнуть его полярные боковые цепи водному окружающей среды и для защиты его неполярных боковых цепей, на открытых участках все еще есть некоторые гидрофобные участки поверхность. Два или более мономеров будут собираться так, чтобы их открытые гидрофобные участки находились в контакте.

Хотите узнать больше о аминокислотах и ​​белках? Вот некоторые дополнительные онлайн-ресурсы на аминокислоты а также хиральность аминокислот. Помимо текстов по общей химии, информацию о структуре белка можно найти в текстах по биохимии, органической химии, общей биологии, генетике и молекулярной биологии. Биологические тексты обычно включают информацию о процессах транскрипции и трансляции, с помощью которых генетический код организма используется для производства белков.