Фермент определяется как макромолекула, которая катализирует биохимическую реакцию. В этом типе химической реакции, исходные молекулы называются подложками. Фермент взаимодействует с субстратом, превращая его в новый продукт. Большинство ферментов называют путем сочетания названия субстрата с суффиксом -азы (например, протеаза, уреаза). Почти все метаболические реакции в организме основаны на ферментах, чтобы реакции протекали достаточно быстро, чтобы быть полезными.
Химические вещества под названием активаторы может усиливать активность фермента, в то время как ингибиторы уменьшить активность фермента. Исследование ферментов называется энзимология.
Есть шесть широких категорий, используемых для классификации ферментов:
- Оксидоредуктазы - участвуют в переносе электронов
- Гидролазы - расщепляют субстрат гидролизом (поглощение молекулы воды)
- Изомеразы - переносят группу в молекуле с образованием изомера
- Лигазы (или синтетазы) - связывают разрыв пирофосфатной связи в нуклеотиде с образованием новых химических связей
- Оксидоредуктазы - действуют в переносе электронов
- Трансферазы - переносить химическую группу из одной молекулы в другую
Как работают ферменты
Ферменты работают снижение энергии активации нужно сделать химическая реакция происходят. Как и другие катализаторыФерменты изменяют равновесие реакции, но они не потребляются в процессе. Хотя большинство катализаторов могут действовать на ряд различных типов реакций, ключевой особенностью фермента является его специфичность. Другими словами, фермент, который катализирует одну реакцию, не будет влиять на другую реакцию.
Большинство ферментов представляют собой глобулярные белки, которые намного больше субстрата, с которым они взаимодействуют. Их размер варьируется от 62 аминокислот до более чем 2500 аминокислотных остатков, но только часть их структуры участвует в катализе. Фермент имеет то, что называется активный сайт, который содержит один или несколько сайтов связывания, которые ориентируют субстрат в правильной конфигурации, а также каталитический сайт, которая является частью молекулы, которая снижает энергию активации. Остальная часть структуры фермента действует главным образом для представления активного сайта субстрат в лучшем виде. Там также может быть аллостерический сайтгде активатор или ингибитор может связываться, вызывая изменение конформации, которое влияет на активность фермента.
Некоторые ферменты требуют дополнительного химического вещества, называемого кофактор, чтобы катализ произошел. Кофактором может быть ион металла или органическая молекула, такая как витамин. Кофакторы могут свободно или тесно связываться с ферментами. Крепко связанные кофакторы называются протезные группы.
Два объяснения того, как ферменты взаимодействуют с субстратами, являются модель "замок и ключ"предложенный Эмилем Фишером в 1894 году, и модель с наведением, которая является модификацией модели замка и ключа, которая была предложена Дэниелом Кошландом в 1958 году. В модели замка и ключа фермент и субстрат имеют трехмерные формы, которые соответствуют друг другу. Модель индуцированного подбора предполагает, что молекулы ферментов могут изменять свою форму в зависимости от взаимодействия с субстратом. В этой модели фермент и иногда субстрат изменяют форму по мере их взаимодействия, пока активный сайт не будет полностью связан.
Примеры ферментов
Известно, что более 5000 биохимических реакций катализируются ферментами. Молекулы также используются в промышленности и бытовой химии. Ферменты используются для приготовления пива, а также для производства вина и сыра. Дефицит ферментов связан с некоторыми заболеваниями, такими как фенилкетонурия и альбинизм. Вот несколько примеров распространенных ферментов:
- Амилаза в слюне катализирует первоначальное усвоение углеводов в пище.
- Папаин является распространенным ферментом, обнаруженным в мясном тендеризаторе, который разрушает связи, удерживающие молекулы белка.
- Ферменты содержатся в моющих средствах и пятновыводителях, которые помогают расщеплять белковые пятна и растворять масла на тканях.
- ДНК-полимераза катализирует реакцию при копировании ДНК, а затем проверяет правильность использования оснований.
Все ферменты белки?
Почти все известные ферменты являются белками. Когда-то считалось, что все ферменты являются белками, но были обнаружены определенные нуклеиновые кислоты, называемые каталитическими РНК или рибозимами, которые обладают каталитическими свойствами. Большую часть времени студенты изучают ферменты, они действительно изучают ферменты на основе белка, так как очень мало известно о том, как РНК может действовать как катализатор.