Структура и функция белков

Белки очень важные молекулы, которые необходимы для всех живых организмов. По сухому весу белки являются самой большой единицей клеток. Белки участвуют практически во всех клеточных функциях, и для каждой роли отводится различный тип белка, с задачами, начиная от общей клеточной поддержки до клеточной передачи сигналов и локомоции. Всего существует семь типов белков.

Белки

Белки синтезируются в организме в процессе, называемом перевод. Перевод происходит в

Аминокислоты являются строительными блоками всех белков, независимо от их функции. Белки, как правило, представляют собой цепочку из 20 аминокислоты. Организм человека может использовать комбинации этих же 20 аминокислот, чтобы получить любой белок, который ему нужен. Большинство аминокислот следуют структурному шаблону, в котором альфа-углерод связан со следующими формами:

• Атом водорода (H)
• Карбоксильная группа (-COOH)
• Аминогруппа (-NH2)
• «Переменная» группа

Среди различных типов аминокислот «вариабельная» группа наиболее ответственна за вариацию, поскольку все они имеют водородные, карбоксильные и аминогрупповые связи.

Аминокислоты соединяются посредством дегидратационного синтеза, пока они не образуют пептидные связи. Когда эти аминокислоты связаны рядом аминокислот, образуется полипептидная цепь. Одна или несколько полипептидных цепей, скрученных в трехмерную форму, образуют белок.

Структура белка может быть шаровидный или волокнистый в зависимости от его конкретной роли (каждый белок специализирован). Глобулярные белки, как правило, компактны, растворимы и имеют сферическую форму. Волокнистые белки обычно являются удлиненными и нерастворимыми. Глобулярные и волокнистые белки могут демонстрировать один или несколько типов белковых структур.

Есть четыре структурных уровня белка: первичный, вторичный, третичный и четвертичный. Эти уровни определяют форму и функцию белка и отличаются друг от друга степенью сложности в полипептидной цепи. Первичный уровень является самым базовым и рудиментарным, в то время как четвертичный уровень описывает сложные связи.

Одна молекула белка может содержать один или несколько из этих уровней структуры белка, и структура и сложность белка определяют его функцию. Коллаген, например, имеет суперспиральную спиральную форму, которая является длинной, вязкой, прочной и похожей на веревку - коллаген отлично подходит для поддержки. Гемоглобин, с другой стороны, является глобулярным белком, который свернут и компактен. Его сферическая форма полезна для маневрирования кровеносный сосуд.

Существует всего семь различных типов белков, под которые подпадают все белки. К ним относятся антитела, сократительные белки, ферменты, гормональные белки, структурные белки, запасные белки и транспортные белки.

Антитела специализированные белки, которые защищают организм от антигенов или чужеродных захватчиков. Их способность путешествовать через кровоток позволяет им быть использованы иммунная система выявлять и защищать от бактерий, вирусов и других посторонних вторжений в кровь. Один из способов, с помощью которых антитела противодействуют антигенам, заключается в их иммобилизации, чтобы они могли быть уничтожены белые кровяные клетки.

Сократительные белки несут ответственность за мускул сокращение и движение. Примеры этих белков включают актин и миозин. Эукариоты, как правило, обладают обильным количеством актина, который контролирует сокращение мышц, а также клеточные движения и процессы деления. Myosin поддерживает задачи, выполняемые актином, снабжая его энергией.

Ферменты являются белками, которые облегчают и ускоряют биохимические реакции, поэтому их часто называют катализаторами. Известные ферменты включают лактазу и пепсин, белки, которые известны своей ролью в пищеварительных медицинских условиях и специальном питании. Непереносимость лактозы вызвана дефицитом лактазы, фермента, который расщепляет сахарную лактозу в молоке. Пепсин - это пищеварительный фермент, который работает в желудке, чтобы расщеплять белки в пище - недостаток этого фермента приводит к расстройству желудка.

Другими примерами пищеварительных ферментов являются те, присутствует в слюнеСлюнная амилаза, слюнный калликреин и лингвальная липаза выполняют важные биологические функции. Слюнная амилаза является основным ферментом, который содержится в слюне, и расщепляет крахмал до сахара.

Гормональные белки белки мессенджера, которые помогают координировать определенные функции организма. Примеры включают инсулин, окситоцин и соматотропин.

Инсулин регулирует метаболизм глюкозы путем контроля концентрации сахара в крови в организме, стимулирует окситоцин сокращения во время родов, и соматотропин является гормоном роста, который стимулирует выработку белка в мышцах клетки.

Структурные белки они волокнистые и вязкие, что делает их идеальными для поддержки различных других белков, таких как кератин, коллаген и эластин.

Кератины укрепляют защитные покрытия, такие как кожа, волосы, перья, перья, рога и клювы. Коллаген и эластин оказывают поддержку соединительной ткани как сухожилия и связки.

Хранение белков запасать аминокислоты для организма до готовности к использованию. Примеры запасных белков включают овальбумин, который содержится в яичных белках, и казеин, белок на основе молока. Ферритин - это другой белок, который накапливает железо в транспортном белке, гемоглобине.

Транспортные белки являются белками-носителями, которые перемещают молекулы из одного места в другое в организме. Гемоглобин является одним из них и отвечает за транспортировку кислорода через кровь через красные кровяные клетки. Цитохромы, другой тип транспортного белка, действуют в цепь переноса электронов как белки-носители электронов.