Структура и функции фермента

Фермент - это белок, который облегчает клеточный метаболический процесс за счет снижения уровней энергии активации (Ea), чтобы катализировать химические реакции между биомолекулами. Некоторые ферменты снижают энергию активации до таких низких уровней, что они фактически обращают клеточные реакции. Но во всех случаях ферменты способствуют реакциям, не изменяясь, например, как топливо сгорает при его использовании.

Чтобы химические реакции происходили, молекулы должны сталкиваться при соответствующих условиях, которые могут помочь ферменты. Например, без присутствия соответствующего фермента молекулы глюкозы и молекулы фосфата в глюкозо-6-фосфате будут оставаться связанными. Но когда вы вводите гидролазный ферментмолекулы глюкозы и фосфата разделяются.

Типичная молекулярная масса фермента (общий атомный вес атомов молекулы) колеблется от примерно 10000 до более чем 1 миллиона. Небольшое количество ферментов на самом деле не является белками, а состоит из небольших каталитических молекул РНК. Другие ферменты представляют собой мультипротеиновые комплексы, которые включают множество отдельных белковых субъединиц.

Хотя многие ферменты катализируют реакции сами по себе некоторые требуют дополнительных непротеиновых компонентов, называемых «кофакторами», которые могут быть неорганическими ионами, такими как Fe²⁺Mg²⁺, Mn²⁺или Zn²⁺или они могут состоять из органических или металлоорганических молекул, известных как «коферменты».

Большинство ферментов подразделяются на следующие три основные категории, основанные на реакциях, которые они катализируют:

• Оксидоредуктазы катализировать реакции окисления, в которых электроны перемещаются от одной молекулы к другой. Пример: алкогольдегидрогеназа, которая превращает спирты в альдегиды или кетоны. Этот фермент делает алкоголь менее токсичным, поскольку он расщепляет его, а также играет ключевую роль в процессе ферментации.
• Трансферазы катализировать транспортировку функциональной группы от одной молекулы к другой. Основные примеры включают аминотрансферазы, которые катализируют расщепление аминокислот путем удаления аминогрупп.
• гидролаза энзимы катализируют гидролиз, когда единичные связи разрушаются под воздействием воды. Например, глюкозо-6-фосфатаза представляет собой гидролазу, которая удаляет фосфатную группу из глюкозо-6-фосфата, оставляя глюкозу и H3PO4 (фосфорную кислоту).

Три менее распространенных фермента:

• Лиазы катализируют разрушение различных химических связей другими способами, помимо гидролиза и окисления, часто образуя новые двойные связи или кольцевые структуры. Пируват декарбоксилаза является примером лиазы, которая удаляет CO2 (диоксид углерода) из пирувата.
• Изомеразы катализировать структурные сдвиги в молекулах, вызывая изменения в форме. Пример: рибулозо-фосфат-эпимераза, которая катализирует взаимопревращение рибулозо-5-фосфата и ксилулозо-5-фосфата.
• Лигазы катализировать лигирование - сочетание пар субстратов. Например, гексокиназы являются лигазами, которые катализируют взаимопревращение глюкозы и АТФ с глюкозо-6-фосфатом и АДФ.

Ферменты влияют на повседневную жизнь. Например, ферменты, содержащиеся в моющих средствах для стирки, помогают разрушать белки, вызывающие появление пятен, а липазы помогают растворять жирные пятна. Термотолерантные и криотолерантные ферменты функционируют при экстремальных температурах и, следовательно, полезны для промышленного применения. процессы, где требуются высокие температуры или для биоремедиации, которые происходят в суровых условиях, таких как Арктика.

В пищевой промышленности ферменты превращают крахмал в сахар для получения подсластителей из других источников, кроме сахарного тростника. В швейной промышленности ферменты уменьшают примеси в хлопке и снижают потребность в потенциально вредных химических веществах, используемых в процессе дубления кожи.

Наконец, индустрия пластмасс постоянно ищет способы использования ферментов для разработки биоразлагаемых продуктов.