Иллюстрация Nusha Ashjaee. ThoughtCo.
Белки находятся биологические полимеры состоит из аминокислоты. Аминокислоты, связанные друг с другом пептидными связями, образуют полипептидную цепь. Одна или несколько полипептидных цепей, скрученных в трехмерную форму, образуют белок. Белки имеют сложную форму, которая включает в себя различные складки, петли и изгибы. Складывание белков происходит спонтанно. Химическая связь между частями полипептидной цепи помогает удерживать белок вместе и придавать ему форму. Существует два основных класса белковых молекул: глобулярные белки и волокнистые белки. Глобулярные белки, как правило, компактны, растворимы и имеют сферическую форму. Волокнистые белки обычно являются удлиненными и нерастворимыми. Глобулярные и волокнистые белки могут демонстрировать один или несколько из четырех типов структуры белка.
Четыре уровня структуры белка отличаются друг от друга степенью сложности в полипептидной цепи. Одна молекула белка может содержать один или несколько типов структуры белка: первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру.
Первичная структура описывает уникальный порядок, в котором аминокислоты связаны вместе, чтобы сформировать белок. Белки состоят из набора из 20 аминокислот. Как правило, аминокислоты имеют следующие структурные свойства:
Все аминокислоты имеют альфа-углерод, связанный с атомом водорода, карбоксильной группой и аминогруппой. Группа "Р" варьируется среди аминокислоты и определяет различия между этими белковые мономеры. Аминокислотная последовательность белка определяется информацией, найденной в клетке. генетический код. Порядок аминокислот в полипептидной цепи уникален и специфичен для конкретного белка. Изменение одной аминокислоты вызывает генная мутация, который чаще всего приводит к нефункционирующему белку.
Вторичная структура относится к наматыванию или складыванию полипептидной цепи, которая придает белку трехмерную форму. Существует два типа вторичных структур, наблюдаемых в белках. Один тип является альфа (α) спираль структура. Эта структура напоминает спиральную пружину и защищена водородной связью в полипептидной цепи. Второй тип вторичной структуры в белках бета (β) плиссированный лист. Эта структура выглядит свернутой или складчатой и удерживается вместе посредством водородных связей между полипептидными звеньями свернутой цепи, которые лежат рядом друг с другом.
Четвертичная структура относится к структуре макромолекулы белка, образованной взаимодействием между несколькими полипептидными цепями. Каждая полипептидная цепь называется субъединицей. Белки с четвертичной структурой могут состоять из нескольких белковых субъединиц одного типа. Они также могут состоять из разных субъединиц. Гемоглобин является примером белка с четвертичной структурой. Гемоглобин, найденный в кровь, является железосодержащим белком, который связывает молекулы кислорода. Он содержит четыре субъединицы: две альфа-субъединицы и две бета-субъединицы.
Трехмерная форма белка определяется его первичной структурой. Порядок аминокислот определяет структуру и специфическую функцию белка. Отдельные инструкции для порядка аминокислот обозначены гены в клетке. Когда клетка осознает необходимость синтеза белка, ДНК распутывает и транскрибируется в РНК копия генетического кода. Этот процесс называется Транскрипция ДНК. Копия РНК тогда переведенный производить белок. Генетическая информация в ДНК определяет конкретную последовательность аминокислот и конкретный белок, который производится. Белки являются примерами одного типа биологического полимера. Наряду с белками, углеводы, липиды, а также нуклеиновые кислоты составляют четыре основных класса органических соединений в жизни ячейки.